BIOKIMIA PROTEIN

BIOKIMIA PROTEIN

Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai unsur pembentuk struktur sel misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung, membran sel, dan sebagainya. Sebagai protein aktif misalnya enzim mempunyai peran sebagai biokatalisator, selain enzim adalah hormon.
Untuk itu diharapkan setelah mengikuti kuliah ini, mahasiswa dapat :

1. Klasifikasi jenis asam amino
2. Menggambarkan stereo kimia asam amino
3. Menulis reaksi kimia asam amino
4. Menggambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
5. Menjelaskan sintesis rantai polipeptida
6. Menggambarkan keadaan dari protein
7. Mengklasifikasi protein
8. Menjelaskan organisasi struktur protein
   1. Menjelaskan terjadinya denaturasi protein

POKOK MATERI
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada         (gambar 4.1). Gugus R sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.

Gambar 4.1. Asam amino
Asam amino  mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua senyawa yang berbeda tetapi  mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya  adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis (gambar 4.2)

Gambar 4.2. Reaksi sintesis dan hidrolisis asam amino
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R yang khas (gambar 4.3)
A.  Klasifikasi asam amino
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :

1. Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub

Gambar 4.3. Asam amino gugus R  tidak mengutup
Asam amino (gambar 4.3) dibagi menjadi beberapa golongan yakni  lima asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).

1. Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan

Gambar 4.4. Asam amino gugus R menungub tidak bermuatan
Asam amino golongan (gambar 4.4) ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk ikatan  hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus  hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus  sulfidril (-SH).

1. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam

Asam amino asam (gambar 4.5) mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
Gambar 4.5. Asam amino asam

1. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

Gambar 4.6. Asam amino basa
Asam amino basa (gambar 4.6) bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.

1. Stereo Kimia Asam Amino

Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute (gambar 4.7) senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut Dextro (D) dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
Gambar 4.7. Bentuk isomer D dan L dari Alanina
Perlu diketahui bahwa tanda D dan L hanya berhubungan dengan konfigurasi absolut sedangkan tanda arah rotasi diberi tanda + dan -. Umumnya asam amino di alam berkonfigurasi L.

1. Reaksi Kimia Asam Amino
   1. Reaksi Ninhidrin

Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru (gambar 4.8) dan intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.

Gambar 4.8. Reaksi Ninhidrin

1. Reaksi Sanger

Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Gambar 4.9. Persamaan Reaksi Sanger
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.

1. Reaksi Dansil Klorida

Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
Gambar 4.10. Reaksi Dansil Klorida

1. Reaksi Edman

Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Gambar 4.11. Reaksi Edman
Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.

1. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam amino dan substrat.
Gambar 4.12. Reaksi Basa Schiff

1. Reaksi Gugus R

Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida (gambar 4.13).
Gambar 4.13. Reaksi Sisteina
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina (gambar 4.14)
Gambar 4.14. Reaksi Oksidasi Sisteina

1. Peptida

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.

Gambar 4.15. Dipeptida
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16).



Gambar 4.16. Oligopeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung (gambar 4.17).
Gambar 4.17. Suatu Rantai Pentapeptida
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting  dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Gambar 4.18. Vasopresin dan Oksitosin
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation yang terdiri dari 3 asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi pembuluh darah perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula (kelenjar) pituitari membentuk rantai nonapeptida (gambar 4.18).

1. Sintesis Rantai Polipeptida

Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina (gambar 4.19).
Gambar  4.19. Sintesis Dipeptida

1. Protein

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Menurut Linus Pauling dan R.B. Corey bahwa yang paling penting adalah bahwa ikatan C–N pada rantai polipeptida lebih pendek disbanding dengan kebanyakan ikatan C–N lainnya, dan mempunyai beberapa sifat ikatan rangkap, karena itu tidak dapat berotasi dengan bebas, ikatan peptida dan 2 buah atom karbon α terletak pada bidang datar sedangkan oksigen dari gugus karbonil berkonfigurasi trans dengan atom H pada  gugus – NH – . dengan demikian dapat digambarkan  bahwa tulang rangka dari rantai peptida terdiri dari sebuah seri bidang datar yang dipisahkan oleh gugus – CHR – .
Gambar 4.20. Peptida dengan rotasi bebas

1. Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.

1. Enzim

Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom (berperan dalam proses pemindahan elektron),  tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida).

1. Protein Pembangun

Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel),             α-keratin (terdapat dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein (sekresi mukosa/lender).

1. Protein Kontraktil

Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam  miofibril), aktin (filament yang bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).

1. Protein Pengangkut

Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen  dalam darah), mioglobin (pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah), β-lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).

1. Protein Hormon

Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop (mengatur sintesis kortikosteroid).

1. Protein Bersifat Racun

Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi
Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular (penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).

1. Protein Pelindung

Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).

1. Protein Cadangan

Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam  tubuh.
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin (cadangan besi dalam limfa).

1. Organisasi Struktur Protein

Secara umum, seluruh bentuk  struktur molekul protein dapat dilihat pada gambar 4.21.
Gambar 4.21. Struktur Molekul Protein
Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul protein menjadi 4 struktur dasar yakni :

1. Struktur Primer (Struktur Utama)

Struktur primer protein (gambar 4.22) ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini  dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui struktur primer dari protein diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :

1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein.
2. Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida satu dengan lainnya.
3. Pemisahan masing-masing rantai polipeptida.
4. Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai.

Gambar 4.22. Struktur Primer Protein

1. Struktur Sekunder

Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein (gambar 4.23). Struktur ini  timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.
Gambar 4.23. Struktur Sekunder Protein
Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Bentuk paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hidrogen itu sejajar dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam posisi sejajar tetapi berlawanan arah (gambar 4.24 dan 4.25). Struktur helix dan lembaran berlipat merupakan struktur sekunder protein.
Gambar 4.24. Struktur Lembaran Berlipat Paralel
Gambar 4.25. Struktur Lembaran Berlipat Anti Paralel

1. Struktur Terzier

Bentuk penyusunan  bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.
Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan  ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur terzier protein).
Gambar 4.26. Struktur Tiga Dimensi Mioglobin
Struktur terzier  menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur ini dimantapkan oleh  adanya  beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein.
Gambar 4.27. Ikatan non-kovalen
Keterangan :

1. Ikatan hydrogen antar  peptida
2. Ikatan hydrogen rantai samping
3. Ikatan elektrostatik atau ion
4. Ikatan tak mengtub atau hidrofobik
5. Ikatan Van der Walls

1. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.

1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein  globular mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak (gambar 4.28). Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Gambar 4.28. Sketsa Denaturasi Protein
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung  pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Ikatan-ikatan  yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah (a) ikatan hidrogen, (b) ikatan hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang saling berlekatan membentuk suatu misel dan tidak larut dalam air), (c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif, (d) ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.
Denaturasi dapat diartikan  suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier, dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan kovalen. Karena itu denaturasi dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya lipatan protein.
Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian  dalam yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofilik terlipat ke dalam. Pelipatan  terjadi khususnya bila larutan protein telah mendekati pH isolistrik dan akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi :

1. Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet
2. Pelarut-pelarut Organik
3. Asam atau Basa
4. Ion Logam Berat
5. Pereaksi Alkaloid

1. Metabolisme Asam Amino

Selain disintesis dan dihasilkan  dari hidrolkisis protein makanan, asam amino dapat diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot. Asam amino digunakan selama sintesis protein, asam amino juga memasuki glukoneogenesis dan lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan digunakan untuk mensistesis senyawa-senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin, epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini diperleh melalui penggantian asam amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan karbohidrat.
Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan diantara asam amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat generalisasi. Rangka karbon pada asam amino, kecuali pada leusin, dapat digunakan untuk glukoneogenesis (gambar 4.29).
Gambar 4.29. Perubahan Ranga Karbon Asam Amino
LATIHAN

1. Mendiskusikan stereo kimia asam amino
2. Menuliskan reaksi kimia asam amino
3. Mendiskusikan ikatan pada peptida
4. Mendiskusikan sintesis rantai polipeptida
5. Mendiskusikan klasifikasi protein
6. Mendiskusikan organisasi struktur protein
7. Mendiskuskan terjadinya denaturasi protein

RANGKUMAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada
Asam amino  mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua senyawa yang berbeda tetapi  mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya  adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis.

Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R yang khas.
A.  Klasifikasi asam amino

1. Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub
2. Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

1. Stereo Kimia Asam Amino

Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute  senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut Dextro (D) dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).

1. Reaksi Kimia Asam Amino

1. Reaksi Ninhidrin

Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.

1. Reaksi Sanger

Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino

1. Reaksi Dansil Klorida

Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri

1. Reaksi Edman

Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.

1. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam amino dan substrat.

1. Reaksi Gugus R

Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida.

1. Peptida

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.

Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida

Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting  dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.

1. Sintesis Rantai Polipeptida

Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina.

1. Protein

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.

1. Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.

1. Enzim
2. Protein Pembangun
3. Protein Kontraktil
4. Protein Pengangkut
5. Protein Hormon
6. Protein Bersifat Racun
7. Protein Pelindung
8. Protein Cadangan

1. Organisasi Struktur Protein

1. Struktur Primer (Struktur Utama)

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini  dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organik.

1. Struktur Sekunder

Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini  timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.

1. Struktur Terzier

Bentuk penyusunan  bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.

1. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.

1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein  globular mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung  pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.
EVALUASI

1. Gambarkan stereo kimia asam amino
2. Tuliskan enam reaksi kimia asam amino
3. Gambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
4. Jelaskan sintesis rantai polipeptida
5. Jelaskan organisasi struktur protein

DAFTAR PUSTAKA
Campbell, P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong Kong.
De Man, J.M. 1997. Kimia Makanan. Terjemahan. ITB. Bandung.
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics. Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-Macmillan.Canada
Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2^nd .Worth Publisher.    New York.
Nur, M. A. 1990. Konsep Modern Biokimia I. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakaerta.
Sastrohamidjoyo, H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein. Gajah Mada University Press. Jogjakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
Artikel from :
veronikafoju.wordpress.com